Aminoácidos QUÍM.

Categoria:

Química

Generalidades. Sustancias químicas orgánicas derivadas de los ácidos carboxílicos (V. ÁCIDOS III) en los que uno de los átomos de hidrógeno se ha sustituido por un grupo amino, -NH2. Lo mismo que las otras series de ácidos bifuncionales, los a. pueden ser a-, a-, y-, o S-a, según que el grupo amino se encuentre en el carbono a, a, y o S (carbono primero, segundo, tercero o cuarto a contar desde el grupo carboxílico). Así, el ácido CH3CHCH2CO2H NH3 es el ácido a-aminobutírico.

Toda célula viviente requiere un suministro constante de a. para la síntesis de las proteínas (v.) de los tejidos y para otros procesos fisiológicos. Las proteínas, los hidratos de carbono y las grasas constituyen los tres tipos fundamentales de alimentos que ingiere el hombre. Durante la digestión, las proteínas de los alimentos se hidrolizan en la región gastrointestinal por acción de las llamadas enzimas proteolíticas, originándose una mezcla de a. Estos se absorben a través del intestino y se transforman luego en las proteínas de los tejidos.

Aminoácidos más importantes. Los a. más importantes encontrados en la hidrólisis de las proteínas son los siguientes:

a) Ácidos alifáticos monoaminomonocarboxílicos:

Glicocola o glicina, H2NCH2CO2H, ácido aminoacético. Es ópticamente inactivo y tiene sabor dulce. La fibroína de la seda contiene alrededor de un 44% de glicocola.

Alanina, CH3CH(NH2)C02H, ácido a-aminopropiónico. Forma parte del ácido pantoténico (factor de crecimiento) y está contenida en un 23% en la fibroína.

Valina, CH3CH(CH3)CH(NH2)C02H, ácido a-amino-a-metilbutírico. Se obtiene de las proteínas de las semillas de las plantas.

Leucina, CH3CH(CH~CH2CH(NH2)C02H, ácido a-amino-y-metilvaleriánico. Es uno de los a. más abundantes. La elastina y la insulina contienen sobre un 30% de Leucina e isoleucina.

Isoleucina, CH3CH2CH(CH3)CH(NH2)C02H, ácido a-amino-a-metilvaleriánico.

Serina, CH20HCH(NH2)C02H, ácido a-amino-a-hidroxipropiónico. Existe en un 13% en la fibroína.

Treonina, CH3CHOHCH(NH2)C02H, ácido a-amino-,&-hidroxibutírico. La caseína de la leche contiene un 4% de treonina.

Cisteína, HSCH2CH(NH2)C02H, ácido a-amino-a-tiolpropiónico. Es un producto de reducción de la cistina. El sistema de oxidación-reducción cisteína ~ cistina es de gran importancia en muchas oxidaciones biológicas.

Cistina, SCH2CH(NH2)C02H, SCH2CH(NH2)C02H, disulfuro del ácido a-amino-/3-tiolpropiónico. Abunda en el pelo, uñas y demás proteínas duras.

Metionina, CH3SCHZCH2CH(NHZ)COZH, ácido a-amino-y-metiltiolbutírico. Es indispensable en la dieta alimenticia y existe en pequeña cantidad en muchas proteínas. La ovoalbúmina contiene sobre un 5 % de metionina.

b) Ácidos monoaminodicarboxílicos:

Ácido aspártico, HO,CCH,CH(NHZ)COZH, ácido aminosuccínico. Su monoamida es la asparagina que se encuentra muy difundida entre los vegetales y muy abundantemente en los espárragos.

Ácido glutámico, H02CCH2CH2CH(NH2)C02H, ácido a-aminoglutárico. Su monoamida (v. AMIDAS) es la glutamina, muy abundante entre los vegetales. Se encuentra en un 44% en la gliadina, la proteína más importante del trigo, y en las melazas de la remolacha, de donde se obtiene.

Ácido hidroxiglutámico, H02CCH2CHOHCH(NH2)C02H, ácido a-amino-/3-hidroxiglutárico. Es el constituyente principal de la caseína.

c) Aminoácidos aromáticos:

Fenilalanina, C6HSCH2CH(NH2)C02H, ácido a-amino-,G-fenilpropiónico. Existe un 8% en la zeína, la proteína de los granos de maíz.

Tirosina, p-HOCACH2CH(NH2)C02H, ácido a-amino-R-parahidroxifenilpropiónico. Es muy insoluble y se obtiene sobre un 5% de la caseína y sobre un 13 % de la fibroína. A partir de él se sintetiza en la glándula tiroides la tiroxina, a. complejo que contiene yodo y que cumple funciones hormonales.

d) Ácidos diaminomonocarboxílicos:

Arginina, H2NCNHCH2CH2CH2CH(NH2)C02H,

II

NH

ácido a-amino-S-guanidin-valeriánico. Existe en un 87% en la salmina, proteína de la esperma del salmón.

Lisina,H2NCH2CH2CH2CH2CH(NH2)C02H, ácido a,E-diaminocaproico. La seroalbúmina contiene un 13% de lisina.

e) Aminoácidos heterocíclicos (v. COMPUESTOS QUÍMICOS II):

Triptófano,

~CHZCH(NH2)C02H, NH ácido a-amino-l3-indolpropiónico. Existe en pequeña cantidad en muchísimas proteínas.

Prolina,

CHZ-CHZ II

CH2 CH-C02H,

NH ácido a-pirrolidincarboxílico. La gelatina contiene cerca de un 20% de prolina.

Hidroxiprolina,

HOCH-CHZ II

CH2 CH-C02H, NH ácido y-hidroxi-a-pirrolidincarboxílico. Existe en un 14% en la gelatina.

Histidina,

N-C-CH2CH(NH2)C02H, IIII

HC CH NH ácido a-amino-(3-imidazilpropiónico. La insulina contiene alrededor de un 11% de histidina.

Excepto la glicocola, todos los demás a. poseen uno (y a veces dos) carbonos asimétricos, por lo que existen en dos (y a veces más) formas ópticamente activas (v. IsoMERÍA; ESTEREOQUíMICA). Antepuesto al nombre del a., el signo (+) o (-), expresa el sentido de su.rotación. Para representar su relación estructural, se antepone una L indicando así que el grupo NH2 se encuentra en todos ellos a la izquierda del carbono a en la fórmula desarrollada verticalmente y proyectada en un plano con el grupo carboxilo en la parte superior.

Características químicas. Los a. se pueden sintetizar artificialmente por alguno de los siguientes procedimientos:

a) Acción del amoniaco sobre los ácidos grasos halogenados:

2NH3+CICH2CO2H --> H2NCH2C02H+NH4C1

b) Adición de ácido cianhídrico sobre al’dehídos- (v.) y cetonas (v.), acción del amoniaco sobre las cianhidrinas formadas e hidrólisis de los aminonitrilos resultantes:

CN CN HCN / NH,

RCH-0 --~ RCH---> RCH

OH NH2 Aldehído Cianhidrina r-Aminonitrilo HA H(r)

~. RCHCO2H I

NH2 Aminoácido

Los a. son electrólitos anfóteros, puesto que presentan carácter básico debido al grupo amino (forma sales con los ácidos) y carácter ácido del grupo carboxilo (forma sales con las bases). El ácido aminoacético, p. ej., se disocia de la siguiente manera:

H2NCH2CO2H + H2O EH3NCH2C02H+OHO H2NCH2CO29+OH30 En realidad se forma un ion de doble carga, ion híbrido o ion dipolar,

(r)H3NCH2C02O, neutralizado internamente, que en presencia de ácidos retrograda su disociación como ácido débil y en presencia de base retrograda su disociación como base débil (v. ÁCIDOS i).

La extensión de la disociación como ácido y como base es distinta (las disoluciones de los a. son ligeramente ácidas), pero como una y otra se modifican según la acidez o alcalinidad del medio, llegan a ser iguales para una determinada concentración de iones hidrógeno (ionización mínima) que corresponde al llamado punto isoeléctrico. La solubilidad en agua de los a. es mínima en el punto isoeléctrico.

Todos los a. normalmente presentes en las proteínas son a-a. Una reacción típica de éstos es que, tratados con el reactivo ninhidrina (2,2-dihidroxiindano-1,3-diona), dan una coloración intensa que varía del azul al violeta. En general, los a. presentan cada una de las propiedades químicas correspondientes a sus funciones amina y ácido carboxlico. Esto se aprovecha para valorarlos en los líquidos y tejidos biológicos por los métodos químicos convencionales.

Por eliminación de una molécula de agua entre el -grupo carboxilo de un a. y el grupo amino de otro, se forma un compuesto llamado dipéptido. Si son tres o más los a. unidos de esta manera, las sustancias resultantes se denominan tripéptidos; si son cuatro, tetrapéptidos, y en general polipéptidos. La unión de tipo amídico (NH-CO), que enlaza los a. a la manera de eslabones de una cadena, recibe en este caso el nombre de enlace peptídico. Las proteínas, constituyentes fundamentales de los seres vivos, vienen a ser polipéptidos de un número muy elevado de a.

Características biológicas. Nuestro organismo puede sintetizar ciertos a., pero otros hay que suministrárselos en la dieta. Los del primer tipo reciben el nombre de a. no esenciales o dispensables; los del segundo son los a. esenciales o indispensables. Estos últimos son aquellos que nuestro organismo no puede sintetizar a partir de las sustancias presentes en los alimentos a la velocidad necesaria para mantener un crecimiento normal.

La investigación llevada a cabo en estos últimos años muestra que existen diez a. esenciales para la nutrición humana, los cuales, en orden a su relativa importancia, con la indicación del tanto por ciento de cada uno de ellos que debe existir como mínimo en los alimentos, son los siguientes: lisina (1,0), leucina (0,9), fenilalanina (0,7), valina (0,7), metionina (0,6), treonina (0,6), isoleucina (0,5), histidina (0,4), arginina (0,2) y triptófano (0,2). Cuando una proteína contiene todos estos a. se considera como biológicamente completa. En general, la mayoría de las proteínas son biológicamente incompletas, pero pueden complementarse en su valor nutritivo. Así, las proteínas de los cereales (gliadina, zeína y hordeína) son muy pobres en lisina y triptófano, a. contenidos en proporción conveniente en la lactoalbúmina de la leche. Por este motivo, una alimentación basada en cereales y leche es más completa, desde el punto de vista de la aportación de a., que la constituida por uno sólo de estos alimentos. La carne de vaca y de pollo o el pescado, constituyen una mezcla de diversas proteínas, biológicamente muy completa.

De todas maneras, no existe una demanda absoluta de a. por parte del cuerpo, ya que las necesidades de un a. esencial pueden estar influidas por las cantidades presentes de otros, así como por otros factores dietéticos. Un hombre ya maduro necesita doble cantidad de lisina y de metionina que un joven, y los niños requieren histidina. Las necesidades totales mínimas de proteínas, como fuentes de a. esenciales, para mantener el balance de nitrógeno y otras funciones del organismo, se estiman en unos 27 g. por día para un hombre joven. El periodo medio de semipermanencia de los a. en las proteínas de nuestro cuerpo es de 80 días.

Modernamente se ha reconocido a los a. una gran importancia terapéutica. En los casos de falta de apetito y especialmente después de largos periodos de hambre en los que el organismo ha perdido casi por completo la capacidad de digestión de los alimentos y también para los posoperados del aparato digestivo, resulta de gran valor la ingestión directa de a., hasta que se ha recuperado la capacidad digestiva normal.

Ciertas enfermedades metabólicas del hombre, controladas genéticamente, se deben a bloqueos específicos del metabolismo de los a. Una de ellas es la fenilcetonuria; el organismo que la padece no puede oxidar la fenilalanina a tirosina. El exceso de fenilalanina y de su producto metabólico, el ácido fenilpirúvico, C6H5-CHZCOCOZH, alcanzan niveles altos en sangre y orina. La enfermedad va acompañada de debilidad mental. Se ha logrado cierto éxito en la prevención del acceso del retraso mental utilizando en la dieta hidrolizados de proteínas con un contenido bajo en fenilalanina, para reducir al mínimo la ingestión de dicho a.

El ácido glutámico, preparado industrialmente en la actualidad a partir de los caldos residuales de la obtención del azúcar de remolacha, por un proceso de fermentación (v.) microbiológica, se utiliza en forma de su sal sódica como condimento, pues comunica un sabor "a carne" a otros alimentos.

Aunque las proteínas contienen exclusivamente a. de la serie estereoquímica L, en ciertas investigaciones se ha conseguido encontrar algunos productos naturales que poseen a. de la serie D. Por ejemplo, la D-fenilalanina aparece en la gramicidina-S, un antibiótico de naturaleza polipeptídica, descubierto por científicos rusos (la S se refiere a soviética).

V. t.: PROTEÍNAS; ÁCIDOS III; AMINAS.

F. FERNÁNDEZ GONZÁLEZ.

BIBL.: I. L. FINAR, Química Orgánica, I, 2 ed. Madrid 1966; W. A. BONNER y A. J. CASTRO, Química Orgánica Básica, Madrid 1968; J. A. BABOR y J. IBARZ, Química General Moderna, 6 ed. Barcelona 1962; J. ROBERTS y M. C. CASERÍO, Modern Organic Chemistry, Nueva York 1967; R. T. MORRISON y R. N. BoyD, Organic Chemistry, 2 ed. Boston 1966.