Enzimas. Biología. BIOL.

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Biología

Generalidades. E. es una sustancia orgánica, producida por las células vivas, que acelera notablemente una reacción química, sin ser usada en la reacción. Una sustancia con una tal acción es conocida como un catalizador (v. CATÁLISIS); en el caso de las e. podemos hablar de biocatalizadores o catalizadores biológicos. Todas ellas son sustancias termolábiles producidas por los propios organismos vivos.

Todas las células vivas contienen un gran número de e. diferentes y dependen por completo de la actividad catalítica de ellas para realizar sus funciones vitales. Por otro lado, para cada una de las muchas y variadas reacciones químicas que se realizan en una célula viva hay una e. específica. Muchas e. celulares son solubles en el agua celular, otras son insolubles. Algunas se encuentran normalmente fuera de las células; p. ej., las e. que catalizan el desdoblamiento de almidones y proteínas son secretadas por el páncreas en el interior del intestino.

Entre las características más importantes de las e. o fermentos citaremos su acción catalítica y su especificidad.

Las e. producen las reacciones con mayor rapidez y en condiciones más suaves que las que se requieren para las reacciones químicas normales no catalizadas, y pueden también, por su especificidad para con determinadas sustancias, inducir solamente ciertas reacciones seleccionadas. Estas propiedades son las que hacen posibles los procesos metabólicos.

Propiedades catalíticas. Las propiedades catalíticas de las e. se asemejan en ciertos aspectos a las de los típicos catalizadores inorgánicos, como el paladio o el platino finamente divididos. De esta manera, las e. aceleran la velocidad de una reacción química, pero no se gastan en la reacción. Esto significa que cantidades muy pequeñas de una e. pueden tener un efecto muy grande, como en el caso de la catalasa, una de cuyas moléculas puede inducir la ruptura de 40.000 moléculas de peróxido de hidrógeno en un segundo.

A causa del hecho de que las e. solamente aceleran las reacciones y no contribuyen a la energía del sistema, no tienen influencia en la situación de equilibrio final de una reacción reversible.

Especificidad de las enzimas. Las e. difieren de los catalizadores inorgánicos por su especificidad. Estos últimos catalizan muchas reacciones; así, los iones hidrógeno (de los ácidos) hidrolizan indistintamente proteínas, grasas e hidratos de carbono; el platino coloidal también cataliza muchas clases de reacciones. Las e., sin embargo, son más específicas. Muchas de ellas catalizan solamente una reacción química, mientras que otras, no tan específicas, tienen todavía una acción lo bastante selectiva para atacar solamente a cierto tipo de configuración o de enlace: las lipasas desdoblan las grasas, las e. proteolíticas hidrolizan las proteínas. De este modo, su acción se limita a cierto tipo de sustancias.

Algunase.soncompletamenteespecíficas;p. ej.,la dipeptidasa, que no desdobla a ningún dipéptido si no está libre el grupo amino o carboxilo. Ciertas e. muestran estereoespecificidad; así, la forma natural de ciertos compuestos es atacada mucho más rápidamente que su antípoda sintético.

Hay e., sin embargo, que pueden actuar sobre una gran variedad de compuestos, como la (3-glucosidasa.

Factores que afectan a la velocidad de la acción enzimática. pH. Por lo regular las e. operan efectivamente sólo en una escala muy estrecha de pH, en las soluciones neutras o débilmente ácidas. Éstas son las condiciones que se hallan en la mayoría de las células, aunque algunos microorganismos pueden poseer jugos celulares más ácidos y sus e. pueden estar adaptadas especialmente para funcionar en estas condiciones.

Concentración del sustrato. Otro factor es la concentración de las sustancias reaccionantes. En concentraciones bajas del sustrato, la velocidad de la reacción es proporcional a la concentración del mismo, pero en concentraciones elevadas la velocidad no es afectada relativamente por las alteraciones de la concentración del sustrato. Esto se puede interpretar admitiendo una combinación química real entre una e. y su sustrato; en las concentraciones elevadas, la e. se satura completamente por el sustrato, de modo que los pequeños cambios en la cantidad de sustrato presente no afectan a la velocidad de la reacción enzimática.

Temperatura. La temperatura aumenta el efecto de las e. en el intervalo comprendido entre 0° y 50° C (32 y 122° F); dicho efecto se dobla por cada incremento de temperatura de 10° C (50° F). Sin embargo, las diferentes e. tienen siempre una temperatura en la que ejercen su mayor efecto; por encima de esta temperatura óptima el efecto decrece, y en el intervalo entre 70° y 100° C (158° y 212° F), cesa completamente toda acción enzimática ya que las e. son irreversiblemente destruidas, quedando inactivadas. Algunas e. son más termorresistentes que otras. Desde el punto de vista técnico, puede ser de gran utilidad conocer las temperaturas óptima y de destrucción de varias e.

Clases de enzimas. Por la actividad química que realizan, las clasificamos en cinco grupos principales: hidrolasas, fosforilasas, transferasas, desmolasas y e. de oxidación-reducción .

Hidrolasas. Son e. que producen la hidrólisis de sus sustratos, es decir, se trata de e. hidrolizantes. Descomponen las sustancias de estructura complicada en compuestos más simples; p. ej., el almidón en azúcar, las proteínas en aminoácidos, etc. En este grupo se incluyen las carbohidrasas, que hidrolizan los enlaces glucosídicos de los hidratos de carbono; ejemplo de ellas son la amilasa y la sacarosa.

Las proteasas son otras e. hidrolíticas que desdoblan las proteínas en productos más simples y forman un amplio e importante grupo de e. de cuya acción dependen todos los procesos de digestión, putrefacción y metabolismo proteico. La total descomposición de las proteínas hasta aminoácidos no puede ser efectuada por una sola e. sino que se realiza pasando por distintas fases intermedias catalizadas cada una por una e. distinta. Distinguimos dos tipos de proteasas: proteinasas y peptidasas. Las primeras hidrolizan las proteínas hasta peptonas y polipéptidos; las segundas hidrolizan las peptonas y polipéptidos hasta aminoácidos.

También se incluyen en este grupo las estearasas, como la lipasa, que atacan los enlaces estéricos de los triglicéridos, es decir, hidrolizan las grasas en ácidos grasos y alcohol, especialmente glicerina. En todos los ejemplos anteriores, la e. determina la ruptura de un enlace anhidro (glucosídico, peptídico, estérico) por la adición de los elementos del agua (H+ y OH-). De la hidrólisis de estos enlaces resulta un desprendimiento de energía, por lo que la reacción, sobre todo en disolución diluida, prácticamente se termina por completo. En otras palabras, la reacción no es, en general, reversible libremente, en contraste con lo que sucede con la acción de las fosforilasas.

Fosforilasas. Es otro grupo de e. que determinan la ruptura de sustancias semejantes a las que atacan las hidrolasas, pero lo hacen por adición de ácido fosfórico, en lugar de agua, en el enlace anhidro. El resultado es la formación de un éster fosfato que contiene a su vez un enlace estérico anhidro. Esto significa que se produce una pequeña variación de energía, ya que un enlace anhidro se forma a medida que otro se rompe. En consecuencia, la reacción será reversible libremente y la e. podrá llevar a cabo tanto la síntesis como la degradación del sustrato. P. ej., la sacarosa-fosforilasa, que se puede extraer de ciertas bacterias, cataliza la ruptura de la sacarosa en -glucosa-1-fosfato y fructosa; pero la misma e. puede llevar a cabo la síntesis de la sacarosa a expensas de estos dos componentes: glucosa-fructosa (sacarosa)+ fosfato z- glucosa-fosfato+fructosa.

Transferasas. Son e. que catalizan la transferencia de un grupo o radical de una sustancia a otra. Las transferasas típicas son las transaminasas, que catalizan la transferencia de un grupo amino de un aminoácido (p. ej., el ácido glutámico) a un cetoácido (p. ej., el ácido pirúvico); en virtud de este proceso se forma un nuevo aminoácido (alanina).

Desmolasas. Catalizan reacciones que suponen la adición o la separación de compuestos; típicamente producen la síntesis o la degradación de los enlaces carbonocarbono. Es decir, son e. que rompen o forman cadenas carbonadas; son desmolíticas. Citaremos entre otras la descarboxilasa y la aldolasa.

Enzimas de oxidación-reducción. Son las e. responsables de las oxidaciones y reducciones celulares. Distinguiremos dos grupos principales: deshidrogenasas y oxidasas. Sólo este último grupo puede llevar a cabo la oxidación en el sentido clásico de "reacción con el oxígeno".

Las deshidrogenasas determinan la oxidación por la separación de hidrógeno, que pasa a los vectores, para lo cual cada una de las e. tiene una gran especificidad.

V. t.: FERMENTACIÓN II; METABOLISMO I.

J. M. BOFILL DE QUADRAS.

BIBL.: A. JÚRGENSEN y A. HANSEN, Microorganisms and Fermentation, Londres 1948; FOSTER, NELSON, SPECK, DOETSCH y OLSON, Dairy Microbiology, Nueva jersey 1957; H. TAUBER, Chemistry and Technology of Enzymes, Londres 1962; L. F. FIESER y M. FIESER, Química orgánica, Barcelona 1948.